WWW.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

 

Министерство образования и науки Российской Федерации

Сыктывкарский лесной институт (филиал) федерального государственного бюджетного

образовательного учреждения высшего профессионального образования

«Санкт-Петербургский государственный лесотехнический университет имени С. М. Кирова»

Кафедра целлюлозно-бумажного производства, лесохимии и промышленной экологии

ОСНОВЫ ХИМИИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ РАСТЕНИЙ

Сборник описаний лабораторных работ для студентов направления бакалавриата

250100.62 «Лесное дело» всех форм обучения

Самостоятельное учебное электронное издание

СЫКТЫВКАР 2014

УДК 577

ББК 24.1

О-75

Рекомендован к изданию в электронном виде

кафедрой целлюлозно-бумажного производства, лесохимии и промышленной экологии

Сыктывкарского лесного института.

Утвержден к изданию в электронном виде советом технологического факультета Сыктывкарского лесного института.

Составитель:

кандидат химических наук, доцент Э. И. Фёдорова Отв. редактор:

доктор химических наук, профессор В. А. Дёмин Рецензент:

доктор биологических наук, главный научный сотрудник В. И. Прошева (Институт физиологии Коми НЦ УрО РАН) Основы химии обмена веществ растений [Электронный ресурс] :

О-75 сб. описаний лаб. работ для студ. напр. бакалавриата 250100.62 «Лесное дело» всех форм обучения : самост. учеб. электрон. изд. / Сыкт. лесн.

ин-т ; сост.: Э. И. Фёдорова. — Электрон. дан. — Сыктывкар : СЛИ, 2014. — Режим доступа: http://lib.sfi.komi.com. — Загл. с экрана.

В сборнике даны описания лабораторных работ по ферментативному гидролизу растительных объектов, предусматривающему проявление каталитической активности как простых, так и сложных ферментов, на примере оксидоредуктаз. Предложены работы по выделению растительных белков — продуктов обмена веществ и методы определения качественных показателей липидов. Приведены вопросы для проверки знаний и самоконтроля, библиографический список, необходимый для теоретической проработки материала.

Для студентов направления бакалавриата 250100.62 «Лесное дело»

всех форм обучения.

УДК ББК 24. _ Самостоятельное учебное электронное издание Составитель: Фёдорова Эльвира Ильинична

ОСНОВЫ ХИМИИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ РАСТЕНИЙ

Электронный формат – pdf.

Разрешено к публикации 06.03.14. Объем 1,2 уч.-изд. л.

Сыктывкарский лесной институт (филиал) федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Санкт-Петербургский государственный лесотехнический университет имени С. М. Кирова» (СЛИ), 167982, г. Сыктывкар, ул. Ленина, 39, institut@sfi.komi.com, www.sli.komi.com Редакционно-издательский отдел СЛИ. Заказ № 35.

© СЛИ, © Фёдорова Э. И., составление,

ОГЛАВЛЕНИЕ

ПРАВИЛА ТЕХНИКИ БЕЗОПАСНОСТИ ПРИ ВЫПОЛНЕНИИ

ЛАБОРАТОРНЫХ РАБОТ

ВВЕДЕНИЕ. ОБЩИЕ ПОНЯТИЯ ОБ ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ В РАСТЕНИЯХ

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 1. ФЕРМЕНТЫ И ИХ СВОЙСТВА, СРАВНЕНИЕ

АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ И ХИМИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ НА ПРИМЕРЕ

ГИДРОЛИТИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 2. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ В КЛЕТКАХ. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ

КАТАЛАЗЫ ПО МЕТОДУ БАХА

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 3. РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ

ВЕЩЕСТВ. КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 4. ЛИПИДЫ, ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ. МЕТОДЫ

ОПРЕДЕЛЕНИЯ КАЧЕСТВЕННЫХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ ЛИПИДОВ

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК

ПРАВИЛА ТЕХНИКИ БЕЗОПАСНОСТИ

ПРИ ВЫПОЛНЕНИИ ЛАБОРАТОРНЫХ РАБОТ

Общие правила. К выполнению каждой лабораторной работы можно приступить только после получения инструктажа по технике безопасности и разрешения преподавателя.

Работать в лаборатории необходимо в спецодежде и, если требуется, использовать защитные очки.

Приступая к работе, необходимо: изучить методику работы, правила ее безопасного выполнения; проверить соответствие взятых веществ тем веществам, которые указаны в методике работы. Опыт необходимо проводить в точном соответствии с его описанием в методических указаниях, особенно придерживаться очередности добавления реактивов.

Для выполнения опыта пользоваться только чистой, сухой лабораторной посудой. Если в ходе опыта требуется нагревание реакционной смеси, надо следовать указаниям преподавателя при проведении инструктажа перед началом работ.

По окончании работы следует привести в порядок свое рабочее место: вымыть посуду, протереть поверхность рабочего лабораторного стола, закрыть водопроводные краны, выключить электрические приборы.

Работа с реактивами. Необходимо избегать попадания реактивов на лицо, руки и одежду.

Разлитые кислоты или щелочи необходимо немедленно засыпать песком, нейтрализовать, и только после этого проводить уборку.

При попадании на кожу или одежду кислоты, надо смыть ее большим количеством воды, а затем 3—5 % раствором питьевой соды или разбавленным раствором аммиака.

При попадании на кожу или одежду щелочи, после смывания ее большим количеством воды, нужно провести обработку 2—3 % раствором борной, лимонной или уксусной кислот.

Вещества, фильтры, бумагу, использованные при работе, следует выбрасывать в специальное ведро, концентрированные растворы кислот и щелочей также сливать в специальную посуду.

Избыток реактива нельзя высыпать или выливать обратно в сосуд, из которого он был взят. После расходования реактива банку или стакан необходимо сразу закрыть пробкой и поставить на место.

Сухие реактивы отбирать с помощью сухих и чистых лопаток, пластмассовых или металлических шпателей.

Когда реактив отбирается пипеткой, нельзя той же пипеткой, не вымыв ее, отбирать другой реактив.

При наливании реактивов нельзя наклоняться над сосудом, предотвращая попадание брызг на лицо или одежду.

Размешивать реакционную смесь в сосуде стеклянной палочкой или шпателем надо осторожно, не допуская разлома сосуда. Держать сосуд при этом необходимо за его горловину.

Нагретый сосуд нельзя закрывать притертой пробкой пока он не охладится.

В случае пореза стеклом нужно сначала внимательно осмотреть рану и извлечь из нее осколки стекла, если они есть, а затем обмыть раненное место 2 % раствором перманганата калия, смазать йодом и завязать бинтом или заклеить лейкопластырем.

Работа с электроприборами. Химические лаборатории (включая биохимические и микробиологические) согласно степени опасности поражения электрическим током относятся к помещениям с повышенной или особой опасностью, которая обусловлена возможностью воздействия на электрооборудование химически активных сред.

Все работы, связанные с применением электроприборов, должны проходить под наблюдением преподавателя (лаборанта).

При работе с водяной баней нельзя определять степень нагрева воды рукой.

При неисправности в работе электроприбора (например, подсветка в микроскопе) необходимо обратиться к преподавателю. Чинить самостоятельно приборы запрещается. При возникновении пожара, прежде всего надо выключить все нагревательные приборы, затем тушить пламя. Его нельзя задувать. Если горят органические вещества, нельзя заливать пламя водой. Используйте песок, пожарные одеяла, огнетушители (лучше углекислотные).

При незначительных ожогах (горячими предметами, веществами или паром) место ожога необходимо обработать спиртом или крепким раствором перманганата калия, а при более тяжелых ожогах следует немедленно обратиться к врачу.

В опытах с нагревом необходимо пользоваться посудой, которая имеет соответствующую маркировку.

ВВЕДЕНИЕ. ОБЩИЕ ПОНЯТИЯ

ОБ ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ В РАСТЕНИЯХ

Лабораторный практикум включает описание основных биологических объектов (ферментов, белков, липидов), участвующих в процессе обмена веществ. При этом надо знать, что ассимиляция — процесс усвоения веществ, поступающих из окружающей среды организмом, и превращение их в вещества тела, а диссимиляция — процесс расщепления веществ в организме. Метаболизм — совокупность химических реакций в клетке: расщепления (энергетический обмен) и синтеза (пластический обмен). При окислении органических веществ (углеводов, жиров, белков) синтезируются богатые энергией молекулы АТФ за счет освобождаемой энергии. При синтезе молекул белков из аминокислот, полисахаридов из моносахаридов, жиров из глицерина и жирных кислот, нуклеиновых кислот из нуклеотидов используется энергия, освобождаемая в процессе энергетического обмена.

Функции клеточного обмена веществ заключаются в обеспечении клетки строительным материалом, необходимым для образования клеточных структур, а также в снабжении клетки энергией, которая используется на процессы жизнедеятельности (синтез веществ, их транспорт и др.).

Обмен веществ осуществляется при участии ферментов. Ферменты — биологические катализаторы, ускоряющие реакции обмена в клетке. Ферменты — в основном белки, у некоторых из них (например, витаминов) есть небелковая часть. Молекулы ферментов значительно превышают размеры молекул вещества, на которые они действуют, при этом активный центр фермента соответствует структуре молекулы вещества. Для ферментов характерна высокая активность и специфичность действия. Условия действия ферментов: определенная температура, реакция среды (рН), концентрация солей. Изменение условий среды, например рН, — причина нарушения структуры фермента, снижения его активности, прекращения действия.

Процессы ассимиляции и диссимиляции протекают одновременно и взаимосвязано, а выделяющаяся в процессе диссимиляции энергия расходуется на синтез веществ организма.

Этот обмен осуществляется через ацетилкофермент А, который участвует в цикле ди- и трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Значение цикла Кребса: обеспечение процессов ассимиляции энергией, накопление органических кислот, которые участвуют в процессах синтеза (синтез белков). В животных и растительных организмах важнейшую роль играют ферменты — биологические катализаторы белковой природы. Все биохимические реакции протекают с участием ферментов. На рис. 1 представлена схема катаболизма (диссимиляция, разрушение веществ) и анаболизма (ассимиляция, синтез новых веществ).

Рисунок 1 — Три стадии катаболизма и анаболизма

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 1. ФЕРМЕНТЫ И ИХ СВОЙСТВА,

СРАВНЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ И ХИМИЧЕСКИХ

КАТАЛИЗАТОРОВ НА ПРИМЕРЕ ГИДРОЛИТИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ

Цель работы: ознакомиться со свойствами ферментов и сравнить их активность с активностью химических (неорганических) катализаторов.

Задачи работы:

1. Ознакомится со свойствами ферментов и механизмом их действия.

2. Провести эксперимент для сравнения активности ферментов и неорганических катализаторов.

Ферменты — биокатализаторы, увеличивающие скорость реакции на 10 порядков за счет снижения энергии активации. Фермент по природе — белок. Все простые ферменты состоят только из белка. Это гидролазы, например, липаза, сахараза, пептидаза и др. Сложные ферменты состоят из белка и небелковой части (кофермент), например, никотинамидадениндинуклеотид (НАД), никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), витамины или микроэлементы.

Ферменты отличаются от химических (неорганических) катализаторов термолабильностью, зависимостью их действия от значения pH среды, специфичностью и, наконец, подверженностью влиянию активаторов и ингибиторов. Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитических функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования ферментсубстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа. Температурный оптимум для различных ферментов неодинаков. В общем, для ферментов животного происхождения он лежит между 40 и 50 °С, а растительного — между 50 и 60 °С.

Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне pH среды вблизи от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

Специфичность ферментов проявляется по-разному и может быть выражена в разной степени. Прежде всего, следует различать специфичность по отношению к субстрату и к типу химической реакции, катализируемой ферментом. Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций одного типа или группу субстратов — он может атаковать субстрат только определенного химического строения. По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент к субстрату подходит как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 году исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.

Практическое значение имеет гидролиз древесины до моносахаридов, в присутствии кислот, а в природе с участием почвенных микроорганизмов (триходермы и дереворазрушающих). Ферментативный гидролиз сельскохозяйственных отходов, содержащих крахмал, осуществляется до декстринов и мальтозы.

Механизм действия ферментов. В 1902 г. Генри выдвинул предположение, что действие ферментов заключается в образовании комплекса с молекулой субстрата, которое представляет собой обратимый процесс. Комплекс фермент-субстрат соответствует промежуточному соединению или переходному состоянию в теории промежуточных соединений.

Затем этот комплекс распадается и регенерирует фермент. Этот процесс описывается уравнением Михаэлиса — Ментена:

где E — фермент, S — субстрат, ES — комплекс, P — продукт реакции.

Согласно существующим воззрениям, молекула субстрата связывается с областью на поверхности фермента, которая называется активным центром, рис. 2.

Активность этого центра повышается в присутствии витаминов и некоторых минеральных веществ. За активность ферментов особенно ответственны различные микроэлементы, в частности d-переходные металлы, как, например, медь, марганец, железо и никель.

Активность некоторых ферментов очень зависит от наличия коферментов. Коферментами являются относительно небольшие органические молекулы, которые связываются с активными центрами фермента. Роль таких коферментов часто выполняют витамины группы В. Принцип действия кофермента схематически изображен на рис. 3.

Рисунок 3 — Схематическое изображение связывания молекулы субстрата После завершения реакции продукты отделяются от фермента, освобождая его для связывания со следующей молекулой субстрата.

Опыт 1. Подтверждение белковой природы фермента 1. Нанести с помощью пипетки несколько капель пероксида водорода на поверхность сырого и вареного картофеля.

2. Установить, в каком варианте наблюдается «вскипание» пероксида водорода при соприкосновении с поверхностью исследуемого объекта, вследствие реакции разложения пероксида водорода с выделением кислорода: Н2О2 Н2О + О2, [О] + [О] О2.

Подтверждением того, что ферменты имеют белковую природу, служит отсутствие «вскипания», поскольку в одном из объектов произошла денатурация белков с потерей ферментативной активности.

Опыт 2. Ферментативный гидролиз крахмала. Влияние температуры на активность амилазы в процессе гидролиза крахмала В четыре пронумерованные пробирки наливают по 2 мл 0,1 %-го раствора крахмала.

Пробирку 1 помещают в кипящую водяную баню; пробирку 2 — в термостат, нагретый до 40 °С; пробирку 3 оставляют в штативе при комнатной температуре; пробирку 4 помещают в лед. Через 10 мин, когда содержимое пробирок примет заданную температуру, во все пробирки добавляют по 0,5 мл разбавленной в 10 раз амилазы, перемешивают с помощью стеклянной палочки и оставляют в тех же условиях. Наблюдение за ходом гидролиза крахмала ведут по реакции с иодом. Для этого наносят на стеклянные пластинки несколько капель раствора иода в иодиде калия и смешивают с каплями гидролизуемой смеси из каждой пробирки, беря пробы через 1, 2, 4, 6, 8, 10 и 12 мин. По изменению окраски крахмала с иодом судят о степени гидролиза крахмала в каждой пробирке.

Результат наблюдений заносят в табл. 1, отмечая буквой «С» (синяя окраска) положительную пробу с иодом на крахмал, буквой «К» — положительную пробу на декстрины (окраска красных тонов) и буквой «Ж» — отрицательную пробу (желтая окраска иода).

Таблица 1 — Результаты наблюдений по ферментативному гидролизу крахмала 1. На основании полученных данных сделать вывод о величине температурного оптимума для амилазы в процессе гидролиза крахмала.

2. Учитывая, что при кислотном гидролизе крахмала процесс идет до образования глюкозы, а при ферментативном расщеплении конечным продуктом является дисахарид мальтоза с участием фермента -амилазы (которая уже при участии другого фермента -глюкозидазы (мальтазы) гидролитически распадается с освобождением двух молекул глюкозы), напишите схему окисления мальтозы реактивом Фелинга и опытным путем докажите образование мальтозы, рис. 4.

H OH H OH

H OH H OH

Опыт 3. Термолабильность ферментов 1. В две пробирки наливаем по 5 капель амилазы и по 1 мл Н2О. Одну пробирку с раствором амилазы кипятим в течение 2 минут, другую — не кипятим. Добавляем по 10 капель 0,5 % раствора крахмала и перемешиваем.

2. Через 5—10 минут проводим реакцию с йодом на крахмал.

Сделать вывод, где сохраняется синее окрашивание с I2.

1. Какая структура белка отвечает за ферментативную активность?

2. Какие типы взаимодействий между участками полипептидной цепи участвуют в образовании структуры белка фермента и формировании активного центра для осуществления ферментативного процесса?

3. Что является подтверждением того, что ферменты имеют белковую природу?

4. Напишите структурную формулу главного конечного продукта гидролиза крахмала при участии -амилазы и его реакцию с реактивом Фелинга.

5. Что происходит с ферментом амилазой при температуре кипения?

6. Укажите оптимальные условия для проявления ферментативной активности ферментов.

7. Приведите примеры ферментативных процессов в промышленности.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 2. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ В КЛЕТКАХ.

ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ КАТАЛАЗЫ ПО МЕТОДУ БАХА

Цель работы: ознакомиться с ферментом каталазой (оксидоредуктазой) и ее каталитическим действием на разложение пероксида водорода.

Задачи работы:

1. Провести выделение фермента каталазы из сырого картофеля.

2. Рассчитать каталитическую активность фермента каталазы по количеству пероксида водорода, расщепленного в процессе инкубации с ферментом.

Оксидоредуктазы — класс ферментов, катализирующих окислительновосстановительные реакции. Окисление мономеров, образующихся в процессе катаболизма полимеров, представляет собой сложный многоступенчатый процесс. Окисление веществ в клетках протекает в основном путем отщепления водорода (дегидрированием), или отщеплением электронов, или путем присоединения кислорода к молекуле окисляемого соединения. Акцепторами водорода у дегидрогеназ являются НАД+, НАДФ, ФАД (флавинадениндинуклеотид) и ФМН (флавинмононуклеотид), у некоторых флавиновых (их называют оксидазами) — кислород, у гемсодержащих (пероксидазы и каталазы) — Н2О2 (пероксид водорода). Акцепторами и переносчиками электронов являются цитохромы, содержащие гемопротеины. Каталаза относится к гемопротеинам, катализирует процесс разрушения ядовитого для клеток пероксида водорода на воду и кислород:

Для живой клетки пероксид водорода является сильным ядом, поэтому все ферменты, образующие и обезвреживающие Н2О2, находятся в пероксисомах — органеллах, покрытых мембраной. Главными потребителями Н2О2 являются пероксидазы, которые окисляют фенолы, амины, некоторые гетероциклические соединения и другие субстраты дегидрированием, переносят снятые с субстратов [2Н] на Н2О2, восстанавливая его до 2Н2О. Молекулы пероксида водорода, невостребованные пероксидазами, обезвреживаются каталазой.

Метод определения активности каталазы основан на определении количества пероксида водорода, расщепленного в процессе инкубации с ферментом. Количество H2O2 в реакционной смеси определяют титрованием в кислой среде раствором с концентрацией перманганата калия 0,02 моль/л:

На основании приведенного уравнения реакции можно рассчитать, что 1 мл раствора с концентрацией перманганата калия 0,02 моль/л соответствует 1,7 мг (50 мкмоль) пероксида водорода.

Опыт 1. 2—3 г сырого картофеля (или другого свежего растительного материала) тщательно растирают в ступке с кварцевым песком или стеклом. Для уменьшения кислой реакции добавляют на кончике скальпеля CaCO3 до прекращения выделения пузырьков СО2. В процессе растирания в ступку добавляют небольшими порциями 40—50 мл воды. Растертую массу количественно переносят в мерную колбу вместимостью 100 мл, доводят водой до метки и перемешивают. Смесь оставляют стоять 1015 мин и после перемешивания фильтруют.

Берут две конические колбочки вместимостью 150—200 мл и вносят в них по 20 мл полученного фильтрата. Содержимое одной колбы кипятят в течение 1 мин и охлаждают до комнатной температуры (контроль). Другая колба (опытная) содержит активный фермент.

К содержимому опытной и контрольной колб приливают по 20 мл воды и по 3 мл раствора с массовой долей H2O2 1 %. Содержимое тщательно перемешивают и оставляют при комнатной температуре на 30 мин. По окончании инкубации в обе колбы добавляют по 5 мл раствора с массовой долей серной кислоты 10 %, перемешивают и избыток H2O2 в каждой колбе оттитровывают раствором с концентрацией перманганата калия 0,02 моль/л до образования розового окрашивания, не исчезающего в течение 1 мин.

Активность каталазы выражают в мкмоль пероксида водорода, расщепившегося под действием фермента в расчете на 1 г исследуемого материала (или на 1 мг вытяжки из него) за 1 мин. За ферментативную единицу (Е) принимали количество фермента, необходимого для превращения 1 мкмоль субстрата в 1 мин при 25 °С.

Вычисление ведут по формуле:

где Х — активность каталазы, Е/г; (а b) — разность между объемами раствора с концентрацией перманганата калия 0,02 моль/л, пошедшего на титрование контрольной (а) и опытной (b) проб, мл; Т — титр примененного для титрования раствора перманганата калия; 50 — коэффициент пересчета на мкмоль H2O2; 100 — общий объем приготовленного экстракта;

m — масса взятого для анализа материала, г; 20 — объем фильтрата, взятого для анализа, мл;

30 — время инкубации, мин.

Принцип определения, порядок анализа и результат анализа записывают.

Активность каталазы можно определить и по объему кислорода, выделившегося после прибавления к исследуемому объекту H2O2. Этот принцип используют для определения активности каталазы в молоке, выражаемую каталазным числом, представляющим собой объем кислорода (мл), выделившийся за 2 часа при 25 °С из добавленных к 15 мл молока 5 мг раствора с массовой долей H2O2 1 %. Молоко, полученное от здоровых животных, выделяет 0,7—2,5 мл кислорода, т. е. каталазное число натурального молока составляет не более 2,5. Молоко, полученное от больных животных (мастит и др.), и молозиво имеют повышенные каталазные числа, достигающие до 15.

Опыт 2. В две пробирки наливают по 5 мл вытяжки из клубней картофеля, в третью — 5 мл воды. В одной пробирке вытяжку кипятят и охлаждают до комнатной температуры под струей воды. Затем в каждую пробирку добавляют по 2 мл 3 %-го раствора пероксида водорода. Под действием каталазы пероксид водорода разлагается, выделяющийся кислород вспенивает жидкость. По количеству образующейся в пробирке пены можно судить об активности фермента. Отсутствие пены указывает на инактивирование или отсутствие каталазы.

1. Основные пути окисления субстратов в клетке.

2. Характеристика строения и действия НАД+- и НАДФ-зависимых дегидрогеназ.

3. Какие ферменты называют оксидазами? Их кофакторы.

4. Химизм, образование и пути обезвреживания пероксида водорода в клетках.

5. В чем заключается роль кофермента?

6. Какую роль в обмене веществ играют оксидоредуктазы?

7. Какие коферменты играют роль акцепторов водорода у дегидрогеназ?

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 3. РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ И ИХ РОЛЬ

В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ. КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

Цель работы: рассмотреть функции белков в организме и их роль в обмене веществ.

Задачи работы:

1. Ознакомиться со способами выделения растительных белков и их качественными реакциями.

2. Провести гидролиз белка с участием химических катализаторов и ферментов.

Белки входят в состав цитоплазмы, гемоглобина, плазмы крови, многих гормонов, иммунных тел, поддерживают постоянство водно-солевой среды организма. Без белков нет роста. Ферменты, обязательно участвующие во всех этапах обмена веществ, имеют белковую природу. Аминокислоты, идущие на построение белков организма, неравноценны. Некоторые аминокислоты незаменимы для организма (лейцин, метионин, фенилаланин и др., табл. 2). Если в пище отсутствует незаменимая аминокислота, то синтез белков в организме резко нарушается. Но есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими или синтезированы в самом организме в процессе обмена веществ, — это заменимые аминокислоты.

Те аминокислоты, которые не пошли на синтез специфических белков, подвергаются превращениям, во время которых освобождаются азотистые вещества. От аминокислоты при этих превращениях отщепляется азот в виде аммиака (NH3). Азот в виде аминогруппы (–NH2), отщепившись от одной аминокислоты, может переноситься на другую, и тогда в организме строятся недостающие ему аминокислоты.

Некоторые функции белков:

- структурная (ее выполняют белки соединительной ткани, креатин, коллаген, эластин, ретикулин). Белковые комплексы с липидами участвуют в образовании биомембран клеток;

- защитная — реализуется белками-антителами, которые вырабатываются иммунной системой организма при попадании в него чужеродных веществ, называемых антигенами (бактерий, вирусов и др.);

- транспортная (так, альбумины участвуют в переносе липидов, ряд других белков могут образовывать комплексы с железом, медью, жирами, витаминами и доставлять их к нужным органам);

- каталитическая — управление скоростью химических реакций в биологических системах.

Опыт 1. Выделение растительного альбумина 25 г пшеничной муки смешивают со 100 мл дистиллированной воды, и смесь встряхивают в течение часа. Полученную взвесь центрифугируют, а затем центрифугат фильтруют через складчатый фильтр. Получают прозрачный раствор альбумина пшеничных зерен.

Опыт 2. Кислотный гидролиз простого белка При гидролизе белки распадаются сначала на высокомолекулярные продукты — пептоны, затем на полипептиды и, наконец, на аминокислоты. Для гидролиза отмеривают в круглодонную колбу 20 мл раствора яичного белка и 5 мл концентрированной HCl. Колбу закрывают пробкой с длинной стеклянной трубкой. Кипятят содержимое колбы под тягой в течение 45 или 90 мин. Параллельно ставят опыт с растительным альбумином.

Провести обнаружение промежуточных продуктов распада белка в гидролизате при помощи биуретовой реакции. Промежуточные продукты распада белка — пептоны — при проведении биуретовой реакции дают розовое или красное окрашивание, а белки — синефиолетовое.

Опыт 3. Ферментативный гидролиз белка Подготовительный этап: белок куриного яйца развести 1 : 1 водой и раствор белка влить в кипящую воду (V = 100 мл) при помешивании.

В две пробирки налить по 2 мл приготовленного раствора белка. В первую добавить 1 мл дистиллированной воды, во вторую — 1 мл 1 %-го раствора пепсина. Обе пробирки поставить в водяную баню при t = 37—40 °C на 15 мин.

Проделать биуретовую реакцию с содержимым обеих пробирок. В воде окраска более интенсивная (фиолетовая с синим оттенком), так как при гидролизе осталось больше пептидных связей, чем в случае с пепсином (окраска менее интенсивная — фиолетовая с розовым оттенком) — меньше пептидных связей.

В присутствии пепсина гидролиз идет интенсивнее, чем в присутствии воды.

Опыт 4. Ксантопротеиновая реакция белков К 1 мл раствора белка добавить 5—6 капель концентрированной азотной кислоты до появления осадка от свернувшегося под действием кислоты белка. При нагревании появляется ярко-желтое окрашивание вследствие образования нитросоединения, рис. 5.

NH CH CO NH CH C NH CH COOH

Напишите схему реакции нитрования на примере фрагмента белка, содержащего известные вам ароматические аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан).

Опыт 5. Биуретовая реакция К 1 мл раствора белка добавляют равный объем 10 %-й щелочи и 2—3 капли разбавленного, почти бесцветного раствора медного купороса. Жидкость окрашивается в краснофиолетовый цвет, рис. 6.

NH N CH C

NH N CH C

R1, R2, R3, R4, … — остатки аминокислот Биуретовая реакция обусловлена наличием в белке пептидной связи –СO–NH–. Ее дают все белки, окраска возникает в результате образования комплексных соединений, содержащих медь.

1. На каких свойствах белков основано выделение их из природных объектов?

2. Какие факторы вызывают денатурацию белка?

3. В чем особенности цветных реакций на белковые молекулы?

4. Остатки каких аминокислот позволяет определить ксантопротеиновая реакция?

5. Наличие каких связей в составе белка позволяет доказать биуретовая реакция?

6. Какую информацию о белках дают цветные реакции на белки?

7. Напишите схему ферментативного гидролиза октапептида: диглицил, аланил, трифенилаланин, цистеил, аспарагиновая кислота.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 4. ЛИПИДЫ, ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ

ВЕЩЕСТВ. МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ КАЧЕСТВЕННЫХ

ПОКАЗАТЕЛЕЙ ЛИПИДОВ

Цель работы: рассмотреть роль липидов в обмене веществ.

Задачи работы:

1. Ознакомиться с качественными показателями липидов.

2. Провести реакцию омыления липидов и определение кислотного числа.

К липидам относят природные органические соединения, не растворимые в воде, но растворимые в жирорастворителях (бензине, петролейном эфире, серном эфире, ацетоне, хлороформе, сероуглероде, метиловом и этиловом спиртах и т. п.), являющиеся производными высших жирных кислот и способные утилизироваться живыми организмами.

Простые липиды представлены двухкомпонентными веществами — сложными эфирами высших жирных кислот с глицерином, высшими или полициклическими спиртами.

Сюда относятся: жиры (триглицериды) — сложные эфиры высших жирных кислот и трехатомного спирта — глицерина; воски — сложные эфиры высших жирных кислот и высших спиртов; стериды — сложные эфиры высших жирных кислот и полициклических спиртов — стеролов.

Сложные липиды имеют многокомпонентные молекулы, компоненты которых соединены химическими связями различного типа. К ним принадлежат: фосфолипиды, состоящие из остатков высших жирных кислот, глицерина или других многоатомных спиртов, фосфорной кислоты и азотистых оснований той или иной природы; гликолипиды, включающие в свой состав наряду с многоатомным спиртом и высшей жирной кислотой также углеводы.

Липиды играют чрезвычайно важную роль в организме. Жиры — важнейшие запасные вещества, накапливающиеся в значительных количествах в живом организме, некоторых плодах и семенах, в микроорганизмах.

В организме липиды выполняют, по-видимому, четыре основные функции:

• являются структурными компонентами мембран;

• служат формой, в которой депонируются запасы метаболического топлива;

• служат формой, в которой транспортируется это топливо;

• выполняют защитную роль (в клеточных стенках бактерий, в листьях высших растений, в наружном скелете насекомых и в коже позвоночных).

В составе природных триглицеридов найдено более пятисот органических кислот, и список их расширяется с каждым годом. Среди них большая доля принадлежит высшим жирным монокарбоновым кислотам, т. е. кислотам с числом углеродных атомов в молекуле, равным 16 и более. Высшие органические кислоты, обнаруженные в триглицеридах, часто содержат двойные связи и оксигруппы в углеводородном радикале.

Среди триглицеридов различают простые и смешанные. Первые являются сложными эфирами глицерина и одной из высших кислот, например:

Вторые построены из остатка глицерина и остатков разных высших жирных кислот, например, пальмитостеароолеин и пальмитодистеарин.

В табл. 3 представлены основные кислоты и спирты образующие липиды и таким образом, в природе потенциально может существовать громадное число индивидуальных триглицеридов, чем обеспечивается их видовая и иная специфичность.

Кислотное число — это количество мг гидроксида калия, необходимое для нейтрализации свободных жирных кислот, содержащихся в 1 г масла или жира. Количество свободных жирных кислот в жире непостоянно и зависит от качества жирового сырья, способа получения, условий хранения и других факторов. Кислотное число является одним из основных качественных показателей, характеризующих степень свежести жира, и регламентируется ГОСТами на все виды пищевых масел и жиров. Определение кислотного числа осуществляется нейтрализацией свободных жирных кислот, содержащихся в навеске исследуемого жира, спиртовым раствором гидроксида калия или натрия.

Йодное число — показатель, характеризующий непредельность жирных кислот, входящих в состав жира. Под йодным числом понимают количество граммов йода, присоединившееся к 100 г жира. По величине йодного числа судят о способности жиров и масел к различным химическим превращениям, так как непредельные жирные кислоты могут присоединять кислород, обуславливая процессы прогоркания и высыхания жиров.

Число омыления — определяется количеством мг гидроксида калия, необходимого для омыления глицеридов и нейтрализации свободных жирных кислот, содержащихся в 1 г жира.

Этот показатель характеризует общее количество свободных и связанных жирных кислот, входящих в состав исследуемого жира. Величина числа омыления зависит от молекулярной массы жирных кислот. Более высокое значение числа омыления у жиров, в составе которых содержится больше низкомолекулярных жирных кислот. Число омыления характеризует природу жира. Определяется число омыления следующим образом. Навеску жира смешивают с раствором гидроксида калия, выдерживают на кипящей водяной бане 1 час, остаток гидроксида калия после реакции оттитровывают соляной кислотой.

Эфирное число — содержание связанных в виде эфиров кислот, т. е. число миллиграммов гидроксида калия, необходимого для нейтрализации освобождающихся при омылении эфирных связей жирных кислот в 1 г масла.

Опыт 1. Акролеиновая проба проводится для обнаружения в липидах глицерина. При нагревании глицерина в присутствии водоотнимающих средств (гидросульфат калия, борная кислота, сульфат магния) происходит образование непредельного акрилового альдегида — акролеина:

Липиды, не содержащие глицерина (воски, стериды и др.), акролеиновой пробы не дают. При проведении этой реакции с кусочком воска образования акролеина не происходит.

Опыт 2. Проба на омыление Нагревают 2—3 капли испытуемого вещества в пробирке с 5 мл раствора спиртовой щелочи. После удаления спирта нагреванием в пробирку приливают дистиллированную воду. Образовавшееся мыло легко растворяется в воде, а мыльный раствор при встряхивании дает пену.

Опыт 3. Определение числа омыления липидов Экспериментально эфирное число определяется по разности между числом омыления и кислотным числом. В одну колбу емкостью 50 мл вносят 0,5 г жира, отвешенного на аналитических весах, а в другую — 0,5 мл воды. Затем в обе колбы добавляют из бюретки по 15 мл 0,5 н спиртового раствора гидроксида калия. Колбы закрывают пробками с обратными воздушными холодильниками (длиной 70 см) и нагревают на кипящей водяной бане в течение 30—40 мин при периодическом встряхивании. Следят, чтобы жидкость в колбе слабо кипела и чтобы верхняя часть трубки не нагревалась.

По окончании омыления в каждую колбу добавляют по 15—20 мл воды, по 3—4 капли фенолфталеина и титруют 0,5 н раствором соляной кислоты до исчезновения розового окрашивания (определяют количество несвязавшейся щелочи). Исходя из того, что 1 мл 0,5 н раствора гидроксида калия соответствует 28 мг его, расчет числа омыления ведут по формуле:

где V1 — объем (мл) 0,5 н раствора HCl, затраченный на титрование контроля (колба с водой); V2 — объем (мл) 0,5 н раствора HCl, затраченный на титрование опыта (колба с жиром); a — масса жира (г).

Опыт 4. Проба с галоидами Растворяют 2—3 капли жира в небольшом (3—5 мл) количестве эфира; добавляют 1— капли бромной воды. Исчезновение желтой окраски бромной воды указывает на присутствие ненасыщенных жирных кислот.

Опыт 5. Определение кислотного числа жиров Для определения кислотного числа навеску жира (масла) в 2—3 г, взвешенную на аналитических весах, помещают в коническую колбу емкостью 50—100 мл и растворяют в 10— 15 мл нейтральной смеси спирта и эфира (1 : 1). Для нейтрализации смеси спирта и эфира (1 : 1) прибавляют 3—4 капли фенолфталеина и затем 0,1 н спиртовой раствор гидроксида калия по каплям, до появления слабого розового окрашивания. После растворения жира вносят 1—2 капли раствора фенолфталеина и титруют 0,1 н спиртовым раствором гидроксида калия до слабо-розового окрашивания. Окраска после взбалтывания не должна исчезать в течение 0,5—1 мин.

Кислотное число вычисляют по формуле:

где V — количество (мл) 0,1 н раствора KOH, израсходованное на титрование взятой навески жира; Т — титр 0,1 н раствора гидроксида калия, мг; a — навеска жира, г.

1. С помощью какой реакции можно отличить жиры от воска?

2. Напишите реакцию гидролиза тристеарина в присутствии фермента липазы. Как практически осуществить эту реакцию? Какое значение имеет эта реакция?

3. Какие вещества называют мылами? Как их получают и где они применяются?

4. Что такое гидрогенизация жиров? Приведите конкретный пример и напишите уравнение химической реакции.

5. Назовите важнейшие функции, которые выполняют липиды в живых организмах.

6. Напишите схему реакции присоединения йода к триолеину.

7. Напишите схему реакции омыления липида пальмитодистеарина.

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК

Органическая химия и основы биохимии [Текст] : учеб. пособие (лаб. практикум) для студ. спец. 240406 «Технология химической переработки древесины» и направления бакалавриата 240100 «Химическая технология и биотехнология» / сост. М. И. Алиева ; Сыкт.

лесн. ин-т. — Сыктывкар : СЛИ, 2010. — 96 с.

Дополнительная учебная и учебно-методическая литература Алиева, М. И. Теоретические основы прогрессивной технологии [Текст] : метод. пособие для самостоятельной работы и выполнения лабораторного практикума по разд. «Биохимия» и «Биотехнология» для студ. фак. экономики и управления всех форм обуч. / М. И. Алиева, Э. И. Фёдорова ; Сыкт. лесн. ин-т. — Сыктывкар : СЛИ, 2002. — 92 с.

Основы химии обмена веществ [Текст] : лаб. практикум с элементами самостоятельной работы для студ. технолог. фак. спец. 260400 «Лесное и лесопарковое хозяйство» и «Охрана окружающей среды и рациональное использование природных ресурсов» всех форм обуч. / сост. Э. И. Фёдорова ; Сыкт. лесн. ин-т. — Сыктывкар : СЛИ, 2000. — 48 с.



 




Похожие работы:

«III МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ АВТОНОМНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ КАЗАНСКИЙ (ПРИВОЛЖСКИЙ) ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ЕЛАБУЖСКИЙ ИНСТИТУТ (ФИЛИАЛ) ФГАОУ ВПО КАЗАНСКИЙ (ПРИВОЛЖСКИЙ) ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ НАЦИОНАЛЬНЫЙ ПАРК НИЖНЯЯ КАМА III ВСЕРОССИЙСКАЯ С МЕЖДУНАРОДНЫМ УЧАСТИЕМ НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКАЯ

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ БРЕСТСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КАФЕДРА СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ГИДРОТЕХНИЧЕСКИХ МЕЛИОРАЦИЙ РАБОЧАЯ УЧЕБНАЯ ПРОГРАММА И МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ по производственной строительно–эксплуатационной практике студентов специальности 74 05 01 Мелиорация и водное хозяйство Брест 2004 УДК 626.8:631.6 Характеризуются цели, задачи, ответственность университета в лице студентов-практикантов и руководителей...»

«IN MEMORIAM Исторический сборник памяти Ф.Ф.Перченка ФЕНИКС-ATHENEUM Москва-С.-Петербург 1995 ББК 63.3(2)7-28r И-57 Составители А.И.Добкин, М.Ю.Сорокина И-57 In memoriam: Исторический сборник памяти Ф.Ф.Перченка. — М.; СПб.: Феникс; Atheneum. 1995. 450 с. ISBN 5-85042-039-8 Сборник состоит из материалов по истории отечественной интеллигенции и наук и с конца XIX в. до 60-х годов нашего века: кадеты и украинский вопрос, дискуссия об античном антисемитизме в 1915, снова о гибели Н.С.Гумилева,...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РФ МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ЭКОНОМИКИ, СТАТИСТИКИ И ИНФОРМАТИКИ (МЭСИ) Всероссийская студенческая олимпиада по направлению Статистика и специальности Математические методы в экономике Сборник научных трудов Москва, 2011 УДК 311.3/.4 С – 235 Всероссийская студенческая олимпиада по направлению Статистика и специальности Математические методы в экономике. Сборник научных трудов // М. – МЭСИ. – 2011 г. РЕЦЕНЗЕНТЫ: д.э.н., проф. Карманов М.В., к.э.н.,...»

«ИНФОРМАЦИОННЫЕ ТЕХНОЛОГИИ ПРИ ПОДГОТОВКЕ ИНЖЕНЕРНЫХ КАДРОВ ДЛЯ АПК 7 0 0, + xc y= • ИЗДАТЕЛЬСТВО ТГТУ • Министерство образования Российской Федерации Тамбовский государственный технический университет Учебно-методическое объединение вузов Российской Федерации по агроинженерному образованию ИНФОРМАЦИОННЫЕ ТЕХНОЛОГИИ ПРИ ПОДГОТОВКЕ ИНЖЕНЕРНЫХ КАДРОВ ДЛЯ АПК Материалы семинара и аннотации компьютерных программ Тамбов Издательство ТГТУ УДК 378.01:681. И Редакционная коллегия:...»

«Клебанович Н. В. Ковальчик Н.В. ОСНОВЫ ЗЕМЕЛЬНОГО ЗАКОНОДАТЕЛЬСТВА И ПРАВА Пособие для студентов направления 1-31 02 01-03 География (геоинформационные системы) Минск БГУ 2008 УДК 347 ББК К 48 Рекомендовано Ученым советом географического факультета 26 октября 2007 г., протокол № 2 Рецензенты: канд. с.-х. наук, доцент В. И. Сороко; канд. географ. наук В. А. Бакарасов ПЖ К48 Клебанович, Н. В. Основы земельного законодательства и права : пособие для студентов направления 1-31 02 01-03 География...»

«БАКИНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ (АЗЕРБАЙДЖАН) ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ МОЛДОВЫ (МОЛДОВА) ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. ЯНКИ КУПАЛЫ (БЕЛАРУСЬ) ЕВРАЗИЙСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. Л.М. ГУМИЛЕВА (КАЗАХСТАН) ИНСТИТУТ ПСИХОТЕРАПИИ И ПСИХОЛОГИЧЕСКОГО КОНСУЛЬТИРОВАНИЯ (ГЕРМАНИЯ) КАЗАХСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. АЛЬ-ФАРАБИ (КАЗАХСТАН) КАЛМЫЦКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ (РОССИЯ) КИЕВСКИЙ СЛАВИСТИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ (УКРАИНА) МИНСКИЙ ИНСТИТУТ УПРАВЛЕНИЯ (БЕЛАРУСЬ)...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ БРЕСТСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КАФЕДРА СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ГИДРОТЕХНИЧЕСКИХ МЕЛИОРАЦИЙ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ к курсовому проекту по дисциплине Технология производства водохозяйственных работ для студентов специальности 74 05 01 Мелиорация и водное хозяйство Брест 2010 УДК 626.861:631.315.5 Технология производства водохозяйственных работ: Методические указания / Брестский государственный технический...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ Н.И. ВАВИЛОВА Факультет электрификации и энергообеспечения АКТУАЛЬНЫЕ ПРОБЛЕМЫ ЭНЕРГЕТИКИ АПК Материалы III Международной научно-практической конференции САРАТОВ 2012 УДК 338.436.33:620.9 ББК 31:65.32 Актуальные проблемы энергетики АПК: Материалы III Международной научнопрактической...»

«Казахский национальный аграрный университет Оспанов А.А., Тимурбекова А.К. ТЕХНОЛОГИЯ ПРОИЗВОДСТВА ЦЕЛЬНОСМОЛОТОЙ МУКИ Учебное пособие Алматы 2011 УДК 664.71.012.013 (075.8) ББК 36.82 я 73 -1 О-75 Оспанов А.А., Тимурбекова А.К. О-75 Технология производства цельносмолотой муки: Учебное пособие. – Алматы: ТОО Нур-Принт, 2011. – 114 с. ISBN 978-601-241-290-1 Представлен анализ научно-исследовательских материалов по исследованию проблемы расширения номенклатуры сортов муки с повышенной пищевой и...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Сыктывкарский лесной институт (филиал) федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования Санкт-Петербургский государственный лесотехнический университет имени С.М. Кирова (СЛИ) Кафедра Машины и оборудование лесного комплекса БЕЗОПАСНОСТЬ ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ Учебно-методический комплекс по дисциплине для студентов направления 110000 Сельское и рыбное хозяйство специальностей 110301...»

«Казахский национальный аграрный университет А.А. Оспанов, А.К. Тимурбекова ТЕХНОЛОГИЯ ПРОИЗВОДСТВА ПОЛИЗЛАКОВЫХ ПРОДУКТОВ Учебное пособие Алматы 2011 УДК 664.71.012.013 (075.8) ББК 36.82 я 73 -1 О-75 Оспанов А.А., Тимурбекова А.К. О-75 Технология производства полизлаковых продуктов: Учебное пособие. – Алматы: ТОО Нур-Принт, 2011. – 112 с. ISBN 978-601-241-289-5 Представлен анализ современного состояния и тенденций развития крупяного производства в РК. Проанализировано техническое оснащение...»

«УДК 575.222.5/.6:591.56:599.323.43 Кокенова Гульмира Толегеновна ВЛИЯНИЕ БРАЧНОГО ПОДБОРА И ДЛИТЕЛЬНОГО ИНБРЕДНОГО РАЗВЕДЕНИЯ НА РЕПРОДУКТИВНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ СТЕПНОЙ ПЕСТРУШКИ (Lagurus lagurus Pallas, 1773) 03.00.08 – зоология АВТОРЕФЕРАТ диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук Новосибирск – 2007 Работа выполнена в лаборатории экологических основ охраны...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ ИЖЕВСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННАЯ АКАДЕМИЯ Утверждаю Проректор по учебной работе Профессор П.Б. Акмаров 2011г. КОРМЛЕНИЕ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ часть I Методические указания по изучению дисциплины и задания для контрольной работы для студентов зооинженерного факультета заочного обучения специальности ТППСХП Составители:...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА И ПРОДОВОЛЬСТВИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ХV МЕЖДУНАРОДНАЯ НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКАЯ КОНФЕРЕНЦИЯ СОВРЕМЕННЫЕ ТЕХНОЛОГИИ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННОГО ПРОИЗВОДСТВА МАТЕРИАЛЫ КОНФЕРЕНЦИИ (Гродно, 18 мая 2012 года) В ДВУХ ЧАСТЯХ ЧАСТЬ 1 АГРОНОМИЯ ЗАЩИТА РАСТЕНИЙ ЗООТЕХНИЯ...»

«СЫКТЫВКАРСКИЙ ЛЕСНОЙ ИНСТИТУТ КАФЕДРА ВОСПРОИЗВОДСТВА ЛЕСНЫХ РЕСУРСОВ БИОЛОГИЯ ЗВЕРЕЙ И ПТИЦ САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА СТУДЕНТОВ Методические указания для подготовки дипломированного специалиста по направлению 656200 Лесное хозяйство и ландшафтное строительство специальности 250201 Лесное хозяйство (очная форма обучения) СЫКТЫВКАР 2007 ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ СЫКТЫВКАРСКИЙ ЛЕСНОЙ ИНСТИТУТ – ФИЛИАЛ ГОУ ВПО САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ ЛЕСОТЕХНИЧЕСКАЯ АКАДЕМИЯ ИМЕНИ С. М. КИРОВА...»

«Центр экологической информации ТОУНБ им. А.М. Горького Центр защиты леса Тверской области ТвГУ, Экологический центр Т ГТУ, кафедра природообустройства и экологии ТИЭП, кафедра общей экологии ПРОБЛЕМЫ СОХРАНЕНИЯ БИОРАЗНООБРАЗИЯ ЛЕСОВ ТВЕРСКОЙ ОБЛАСТИ (К МЕЖДУНАРОДНОМУ ГОДУ ЛЕСОВ) МАТЕРИАЛЫ МЕЖВУЗОВСКОЙ НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКОЙ КОНФЕРЕНЦИИ ТВЕРЬ 2013 г. УДК 574.9 ББК 43.4 П 781 РЕДАКЦИОННАЯ КОЛЛЕГИЯ: К.Р. Каупуш, директор филиала ФГУ Рослесозащита Тверской области М.М. Агеева, зав. отделом...»

«Министерство сельского хозяйства Российской Федерации Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Пермская государственная сельскохозяйственная академия имени академика Д.Н. Прянишникова МОЛОДЕЖНАЯ НАУКА 2014: ТЕХНОЛОГИИ, ИННОВАЦИИ Материалы Всероссийской научно-практической конференции, молодых ученых, аспирантов и студентов (Пермь, 11-14 марта 2014 года) Часть 4 Пермь ИПЦ Прокростъ 2014 1 УДК 374.3 ББК 74 М 754 Научная редколлегия:...»

«УДК.662.997 УМБЕТОВ ЕРИК СЕРИККАЛИЕВИЧ. Обоснование параметров и разработка трубчатого гелиоколлектора с сотовым прозрачным покрытием 05.14.08– Энергоустановки на основе возобновляемых видов энергии Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата технических наук Республики Казахстан Алматы, 2007 Работа выполнена в Республиканском государственном предприятий Научно-производственный центр механизации сельского хозяйства (РГП НПЦ механизации сельского хозяйства)...»

«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ ВОРОНЕЖСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ И. С. Шевцов, Р. Е. Рогозина ЭКОНОМИЧЕСКАЯ И СОЦИАЛЬНАЯ ГЕОГРАФИЯ РОССИИ Практикум Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета 2008 УДК 911(075.8) Ш 37 Рецензент канд. геогр. наук, доцент З. В. Пономарева Шевцов И. С. Ш 37 Экономическая и социальная география России : практикум / И. С. Шевцов, Р. Е....»






 
© 2013 www.seluk.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.